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有证据了!更“经济”的蛋白修饰机制

作者:哲学论文
出处:www.lunrr.com
时间:2020-02-27

作者:陈丽资料来源:科学网发布日期:2019/3/27 194336016336047

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证据!更“经济”的蛋白质修饰机制

没有“人”可以做任何吃力不讨好的事。

然而,人们的细胞每天都在积极做小事。这种非理性现象令生物学家困惑。

《自然-结构与分子生物学》年3月26日在线公布了贾洪林研究小组、哈尔滨兽医学院基础免疫创新团队、日本东京大学教授水岛登(Noboru Mizushima)以及京都大学和长崎大学的研究人员合作的结果,这首次证明蛋白质修饰过程也具有更省力和经济的机制。

泛素蛋白和泛素样蛋白(UBLs)是参与多种细胞生物学过程的小分子蛋白,包括蛋白酶体途径和自噬途径的蛋白降解、动植物机体的免疫应答、动植物细胞中的脱氧核糖核酸修复和信号转导等。

这些小分子蛋白质通过等肽键共价结合到底物分子上,从而修饰底物分子 这个过程需要能量消耗三磷酸腺苷(三磷酸腺苷),并且依赖于泛素激活酶、泛素偶联酶和泛素连接酶的作用。

科学家普遍认为,当泛素样蛋白质与多种底物结合时,共价结合(一种消耗能量的机制)可以消除在两者之间形成相互作用表面并加强结合的需要。 然而,如果泛素样蛋白只与一种底物结合,它仍然使用共价结合机制,并且消耗能量,这对生物体的生存是不讨好的。 然而,这种现象在包括人类在内的有机体中非常普遍。

尽管科学家们相信有一种更“经济”的方式来结合并试图找到它,但他们没有找到任何直接的证据。

在最新结果中,庞昱等人发现,在弓形虫和疟原虫中,泛素样蛋白ATG12和ATG5以非共价键结合,仍然具有促进自噬相关蛋白ATG8酯化的活性

同时,在原生动物和酵母中也发现了这一理论的直接证据。 一些酵母(如小马驹)的ATG12和ATG5也具有相似的非共价结合。

贾洪林告诉《中国科学报》,该研究发现泛素样蛋白从共价结合进化为非共价结合的直接证据,为理解泛素样蛋白的分子机制提供了新的基础,进一步加深了对泛素和泛素样蛋白共价结合底物的生物学意义的理解

“然而,泛素蛋白和泛素样蛋白与底物结合的方式主要是共价结合机制,而生物体选择这种耗能机制的原因还没有得到明确的研究 贾红林说,对于科学家来说,仍然有许多未解之谜没有答案。

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